Kolejność zdarzeń w zwijaniu i rozciąganiu białek

W warunkach optymalnych zwijanie się białek polega na optymalnym "składaniu" jego fragmentów. Np. α-helisa zwija się od swych końców do środka. Spinki β — dwie antyrównoległe nici β połączone skrętem — zwijają się poczynając od skrętu. Pełne białka najczęściej najpierw budują kontakty krótkozasięgowe, gdzie zasięg mierzony jest wzdłuż szkieletu, a dopiero na samym końcu spinające kontakty długozasięgowe. Odejście od warunków optymalności, np. odejście od temperatury T_min, powoduje zaburzenie tej kolejności i stąd wydłużenie czasów zwijania. Tuż przed końcem XX w. rozpoczęto badanie dużych białek (np. około 300-domenowej tytyny, w której każda domena ma około 100 aminokwasów) metodami mechanicznego rozciągania za pomocą mikroskopu siły atomowej, czy też tzw. szczypczyków optycznych. Analiza modeli teoretycznych wskazuje na to, że kolejność zrywania kolejnych kontaktów na ogół wcale nie jest odwrotna do tej, jaka jest realizowana w procesie zwijania.